Wirkung von Zinkfingerproteinen als E3-Ligasen bei der SUMOylierung

von Agnes Mühle (18, Sächs. Landesgymnasium St. Afra zu Meißen)

Kategorie: Biologie 2016
Betreuer: René Bergner (Sächs. Landesgymnasium St. Afra zu Meißen)
Wettbewerbsart: Jugend forscht

Gewonnene Preise:
  • 2. Platz im Landeswettbewerb
  • Regionalsieger

"Die SUMOylierung ist neben der Regulation des intrazellulären Proteintransports auch u.a in die Verhinderung von Schäden an der DNA involviert. Sie stellt einen wichtigen Regulationsprozess dar. Sie läuft in drei Schritten mithilfe dreier Enzymgruppen ab. Die E3-Ligasen sind diejenigen, die bestimmen, welches Protein SUMOyliert wird. In jeder Zelle werden mehr als 1000 Proteine SUMOyliert - bisher sind jedoch erst eine Hand voll E3-Ligasen bekannt. Der Prozess muss jedoch, genau wie die Ubiquitinierung, spezifisch ablaufen, da es sonst zu Schäden an der DNA und Fehlbildung von Proteinen kommen kann.
Zinkfingerproteine gibt es in jeder Zelle, jedoch sind ihre Funktionen kaum bekannt. Sie haben gute strukturelle Voraussetzungen als E3-Ligasen zu wirken, auch, da sie sich in die Furchen der DNA legen und die SUMOylierung regulieren.
Ziel der Arbeit ist es eine Ranking Liste von Proteinen zu erstellen, die experimentell auf eine Wirkung als E3-Ligase überprüft werden können."

Wirkung von Zinkfingerproteinen als E3-Ligasen bei der SUMOylierung